Vertical Menu

Insulina

Insulina jest 51-aminokwasowym polipeptydem o c. cząst. 5734, syntetyzowanym w komórkach beta wysepdk Langerhansa w trzustce. Cząsteczka insuliny składa się z dwóch łańcuchów aminokwasów (A i B), połączonych dwoma mostkami siarkowymi. Prekursor insuliny – proinsulina – ma budowę jedno- lańcuchowego polipeptydu o c. cząst. około 9000. Zawiera ona łańcuchy A i B połączone 30-aminokwasowym segmentem, który zostaje oderwany w przebiegu dalszych przemian. Insulina powstająca w rybosomach siateczki endoplazma- tycznej przechodzi następnie do otoczonych błoną ziarnistości, które są miejscem magazynowania hormonu. Po zadziałaniu bodźca do wydzielania insuliny – np. po podaniu glukozy, glukagonu lub tolb.utamidu — zawartość ziarnistości uwalniana jest do przestrzeni pozakomórkoWej (emniocytoza), skąd przedostaje się do krwi. Proces ten jest niezależny od szybkości syntezy insuliny.

Bodźcami.do uwalniania insuliny są: glukoza, niektóre amindkwasy (zwłaszcza arginina), pochodne sulfynylomocznika (np. tolbutamid) oraz hormony takie jak sekretyna i glukagon. Uwalnianie insuliny hamowane jest przez adrenalinę, noradrenalinę, glukozaminę i mannoheptulozę.

Dodaj komentarz

Twój adres email nie zostanie opublikowany. Pola, których wypełnienie jest wymagane, są oznaczone symbolem *